@MASTERSTHESIS{ 2018:1417586299,
 	title = {Coimobilização de amilases em matriz porosa de gelatina e alginato de cálcio reticulados},
 	year = {2018},
 	url = "http://tede.upf.br/jspui/handle/tede/1473",
 	abstract = "As amilases são enzimas amplamente utilizadas na indústria, correspondendo a aproximadamente 25 a 30% do mercado mundial de enzimas, sendo utilizadas em indústrias de alimentos, bebidas, farmacêutica e de biocombustíveis. A maior parte das enzimas utilizadas ainda é empregada em sua forma livre e estabilizada em soluções. Entretanto o uso de enzimas imobilizadas pode apresentar benefícios como a recuperação e maior estabilidade do biocatalisador. O estudo de suportes naturais de baixo custo, como a gelatina, tem sido realizado com o objetivo de baratear o processo. Os estudos de imobilização se concentraram, principalmente, na imobilização de uma única enzima. No entanto, em muitos casos uma única enzima não pode catalisar completamente as reações desejadas, sendo necessárias várias enzimas trabalhando em sequência, como no caso da sacarificação do amido. A associação de duas ou mais enzimas em sistemas imobilizados vêm sendo estudada para uso industrial, visando melhorar a eficiência catalítica, porém, poucos estudos relatam a imobilização conjunta ou coimobilização de glicoamilase e ¿-amilase. Assim, objetivou-se avaliar se a coimobilização das enzimas ¿-amilase e glicoamilase poderia trazer benefícios aos processos de hidrólise de amido. As enzimas ¿-amilase (Liquozyme ® Supra 2.2X) e glicoamilase (AMG ® 300L) foram coimobilizadas em dois suportes distintos (gelatina e gelatina/alginato de cálcio) reticulados com glutaraldeído ou Ca2+, respectivamente. O impacto do glutaraldeído na atividade catalíticas das enzimas imobilizadas foi avaliado. Estudos de pH e temperatura ótimos, rendimento de imobilização, reuso e sacarificação do amido foram realizados. Os suportes foram caracterizados quanto a sua composição química por FTIR, comportamento térmico por DSC e TGA, morfologia, porosidade, grau de reticulação, resistência à compressão, solubilidade e intumescimento. Os resultados obtidos demonstraram que as duas enzimas utilizadas apresentaram comportamento similar quanto aos parâmetros de pH e temperatura ótimos, o que aponta a possibilidade de promover sua imobilização conjunta em uma mesma matriz. Após a coimobilização, em ambos os suportes, as enzimas foram estáveis em temperaturas mais altas. O suporte de gelatina reticulada com glutaraldeído conferiu às enzimas estabilidade em pH mais ácido. O aumento na concentração de glutaraldeído afetou negativamente as atividades enzimáticas. No entanto, em baixas concentrações a eficiência de imobilização foi satisfatória. Os imobilizados puderam ser reutilizados em até 8 ciclos de hidrólise consecutivos e foram mais eficientes na sacarificação do amido que as enzimas livres sob as mesmas condições. Os resultados de composição dos suportes mostraram a interação entre gelatina e alginato no suporte composto. A reticulação pôde ser detectada através da mudança nas interações na estrutura molecular polimérica. A reticulação não afetou o comportamento térmico, porém teve impacto na resistência mecânica, solubilidade e intumescimento dos suportes. Ademais ambos os suportes apresentaram morfologia porosa, porém a porosidade efetiva foi baixa, provavelmente, devido às fortes interações entre seus constituintes. A partir dos resultados, é possível inferir que a coimobilização de amilases é um procedimento profícuo pois pode permitir melhorias na eficiência catálitica em reações enzimáticas em cadeia. Pode-se ainda estabelecer o suporte reticulado com glutaraldeído como o mais indicado para uso na coimobilização. Todavia a imobilização em suporte reticulado com Ca2+ também apresentou características promissoras quanto à atividade catalítica, embora sua maior instabilidade estrutural seja um ponto crítico. inalidade, contribuindo para a redução de consumo de água potável.",
 	publisher = {Universidade de Passo Fundo},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos},
 	note = {Faculdade de Agronomia e Medicina Veterinária – FAMV}
}